北大新研究:STING蛋白相分离形成的内质网立方膜结构调节天然免疫

北大新研究:STING蛋白相分离形成的内质网立方膜结构调节天然免疫

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通过可溶性蛋白的液相-液相分离形成的生物分子缩合物(biodensates)已得到广泛研究。然而,既没有报道内质网(ER)跨膜蛋白的相分离,也没有报道具有组织的膜结构的生物冷凝物。

4月8日,北京大学生命科学学院蒋争凡实验室在Nature Cell Biology发表了在天然免疫及蛋白质相分离领域的最新成果,题为“The STING Phase-Separator Suppresses Innate Immune Signaling”。北京大学生科院2016级博士生于晓彧同学为论文的第一作者,生科院/北大--清华生命科学联合中心的蒋争凡教授为通讯作者。

该研究发现STING蛋白相分离形成的内质网立方膜结构调节天然免疫。这些发现还提示了60余年前发现的存在于几乎所有生命体各种细胞内的各类立方膜结构的形成可能受相关跨膜蛋白相分离的驱动。

本研究中,蒋争凡实验室的于晓彧同学首先发现在DNA病毒感染后期的细胞内,或体外用STING激活剂(2'3'-cGAMP、c-di-GMP)处理的细胞内,均可观察到未进行高尔基体转运的STING蛋白在内质网膜形成不少有高度液滴性质的微米级别的凝集体。荧光漂白技术发现细胞内STING形成的凝集体非常类似于可溶性蛋白发生液相-液相分离形成的相分离液滴。

更神奇的是,光镜-电镜联合技术并结合免疫电镜显示STING蛋白形成的凝集体是一个由内质网膜形成的、高度特化的内部像拼图样(Puzzle-like)的膜结构;三维重组后的结果则显示在细胞核周围形成“蜂窝状”的“类细胞器”样结构,非常类似于艾滋病患者淋巴细胞中广泛存在的内质网“立方膜结构”。

参考资料:

https://www.x-mol.com/paper/1380235742798700544?recommendPaper=1380077193267273728

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